سرعت کاتالیزوری آنزیم‌ها با هر ۱۰ درجه افزایش دما، دو برابر می‌شود. اما آنزیم‌های آنالوگ موجود در ماهی‌های استوایی و ماهی قطبی با وجود حضور ماهی‌ها در دماهای مختلف، با سرعت یکسان فعالیت می‌کنند. در مطالعه‌ای جدید پیشنهاد شده‌است که آنفولدینگ نسبی آنزیم‌ها که ناشی از ساختار سطحی است، فعال ماندن آنزیم‌ها در دمای پایین را توضیح می‌دهد.
یافته‌های این مطالعه رویکردی برای مهندسی آنزیم‌هایی که در دمای پایین فعالیت می‌کنند، ارائه می‌دهد. همچنین، این مطالعه مکانیزم آلوستری را نیز شفاف‌تر می‌سازد، یعنی مکانیزمی که در آن برهم‌کنش‌های بخشی از یک پروتئین عملکردهای بخش دیگری از پروتئین را تحت تأثیر قرار می‌دهد.
آنزیم‌های موجود در حیواناتی که در مناطق سرد زندگی می‌کنند، در بخش‌هایی که در حیوانات مناطق گرم دارای آمینواسیدهای پیچیده هستند، دارای آمینواسید گلایسین هستند. گلایسین کوچک‌ترین آمینواسید به شمار می‌رود، بنابراین بخش‌های کناری‌اش در ساختار یک پروتئین به طور موقت دارای ساختارهای بازشده می‌باشند. محققین دانشگاه جان هاپکینز آمینواسید گلایسین را وارد دو عدد از سه بخش ساختاری آنزیم آدنیلات سیکلاز کردند.
قرار گرفتن گلایسین در بخش AMPbd منجر به بازشدن موضعی و افزایش فعالیت کاتالیتیک در بخش فعال آنزیم شد. بخش فعال آنزیم در سه بخش ساختاری ذکر شده قرار گرفته‌است. جا‌به‌جایی در بخش LID نیز منجر به بازشدن ساختار شد و عملکرد آنزیم را به طور کلی تغییر داد: جا‌به‌جایی‌ها قابلیت اتصال سوبسترا به بخش فعال آنزیم را کاهش دادند. تغییرات فعالیت و میل اتصال، هر دو باعث عملکرد بهتر آنزیم در دماهای پایین می‌شوند. این فرآیند نشان‌دهنده‌ی یک مکانیزم مولکولی برای تطابق با دماهای پایین می‌باشد.
دانشمندان در گذشته باور داشتند که آلوستری با ایجاد تغییرات کوچک در ساختار پروتئین‌ها به پیش می‌رود و نه با آنفولدینگ بخش‌های پروتئین. همچنین دانشمندان تصور می‌کردند که نوسانات بازشدن خصوصیات کلی آنزیم را تحت تأثیر قرار می‌دهد نه این که در هر زمان یک عملکرد را دستخوش تغییر کند. تنظیم کردن فعالیت یک آنزیم به صورت آلوستریک با استفاده از کنترل کردن ساختار بخش‌های مجزای پروتئین‌ها، یک مفهوم جدید بوده و کشف آن یک پیش‌رفت قابل توجه به شمار می‌رود.
محققان عنوان کرده‌اند که هنوز مشخص نشده‌است که آیا گلایسین علاوه بر آدنیلات سیکلاز در آنزیم‌های دیگر نیز این تغییرات را ایجاد می‌کند؟
☑ لینک خبر
☑ لینک مقاله
☑ عضویت در زیست فن پزشکی مولکولی
☑ عضویت در کانال زیست فن
سلام
ببخشید میشه بیشتر درباره آنفولدینگ توضیخ بدین؟؟ اصلا انفولدینگ چی هست؟
سلام
بله، اگر بخوام به طور ساده توضیح کوتاهی در مورد آنفولدینگ داشته باشم به این صورت خواهد بود که همون طور که می دونیم پروتئین ها پلی پپتیدهایی با مونومرهای آمینواسیدی هستند. این آمینو اسیدها با کنار هم قرارگرفتن و تشکیل پیوندهای پپتیدی زنجیره های پلی پپتیدی رو تشکیل می دن (این مرحله ساختمان اول پروتئین هست). این زنجیره ها برای این که بخوان به پروتئین تبدیل بشن باید به ترتیب ساختمان های اول، دوم و سوم خودشون رو طی کنن تا در نهایت به پروتئین که همون ساختمان سوم هست تبدیل بشن. پروتئین در این مرحله یعنی ساختمان سوم دارای عملکرد هست. زنجیره های پلی پپتیدی از ساختمان اول به بعد شروع به پیچ و تاب خوردن می کنن تا به مرحله ی عملکرد خودشون برسن که این پیچ و تاب همون فولدینگ هست. حالا ممکنه در سلول یک سری اتفاقات بیوفته که باعث بشه این پروتئین که پیچ و تاب خورده، پیچ و تابش باز بشه و به ساختمان اول یا دوم خودشون برگردن. (این اتفاقات میتونه افزایش دما، اثر آلاینده ها،تغییرات پی اچ محیط و… باشه). آنفولدینگ رو تا حدی می تونیم به باز شدن گلوله ی کاموا تشبیه کنیم که اگه یک سر اون رو بگیریم گلوله اروم اروم باز میشه.
اگر تمایل داشتید در مورد پروتئین ها بیشتر مطالعه بفرمایید می تونید به جلد یک کتاب لنینجر بخش پروتئین مراجعه بفرمایید.