پروتئین تکاملی

میتوکندری‌ها، اندامک‌های ضروری برای سلول‌های هسته‌دار هستند. این سلول‌ها که به عنوان سلول‌های یوکاریوت نیز شناخته می‌شوند، پیکر قارچ‌ها، گیاهان، حیوانات و انسان را تشکیل می‌دهند. میتوکندری‌ها شبیه نیروگاه‌های کوچکی هستند که انرژی آزاد شده از هضم مواد غذایی را به شکلی پردازش می‌کنند تا سلول توانایی استفاده از آن را داشته باشد. اما آن‌ها عملکردهای دیگری نیز دارند، که هدف تمرکز پژوهش یک گروه به سرپرستی پروفسور دورون راپاپورت در انستیتو بین دانشکده ای بیوشیمی در دانشگاه Tübingen بوده است.


تقریباً تمام پروتئین‌های میتوکندری، در هسته کد شده‌اند. این پروتئین‌ها در سیتوزول تولید می‌شوند و باید به میتوکندی‌ها وارد شوند. دانشمندان یک مجموعه پروتئینی در غشاء خارجی میتوکندری را در مخمر نان شناسایی کردند که ادغام پروتئین‌های تازه ساخته شده به این غشاء را واسطه‌گری می‌کند. با این حال، تاکنون این موضوع که کدام پروتئین‌ها در سایر سلول‌های یوکاریوتی چنین کاری را انجام می‌دهند، ناشناخته مانده است.

در پژوهشی جدید، محققان دانشگاه Tübingen چگونگی یافتن یک مجموعه پروتئینی متناظر را در یک انگل تک سلولی توضیح می‌دهند که در نتیجه یک نمونه از سیر تکاملی همگرا را آشکار می‌کند. در این مجموعه مشخصات مولکول‌ها یا اندام‌های گونه‌های مختلف بسیار شبیه به هم هستند، در حالی که آن‌ها بطور مجزا از موجودات بی‌ارتباطی ایجاد شده‌اند. این پژوهش اکنون در آخرین ویرایش eLife قابل دسترسی است.

بیوشیمیست‌های دانشگاه Tübingen، مخمرها را با تریپانوزوم‌ها مقایسه کردند. تریپانوزوم‌ها موجوداتی تک سلولی هستند که به عنوان انگل مهره‌داران ظاهر شده و عامل بیماری‌زا در بیماری خواب انسان‌ها شناخته شده‌اند. این محققان مجموعه‌های پروتئینی Mim1/Mim2 از مخمر و pATOM36 از تریپانوزوم‌ها را با یکدیگر تعویض کردند که نماینگر عملکرد متناظر آن‌ها با هم بود.

راپاپورت توضیح داد: «این مجموعه‌های پروتئینی نه از لحاظ ترکیب‌بندی، که حاکی از تفاوت واحدهای ساختمانی آمینواسیدی است و نه از لحاظ چینش ساختاری مشابه نیستند. با این حال pATOM36 می‌تواند تقریباً تمام کار‌هایی را انجام دهد که سلول مخمر در نبود Mim1/2 نیاز دارد.»

از سویی دیگر گروهی به رهبری پروفسور آندره اسچنیدر در دانشگاه Bern نشان دادند که جابه‌جایی در مسیرهای دیگر نیز کارا است؛ یعنی، اگر تریپانوزوم‌ها پروتئین‌های pATOM36 خود را نداشته باشند، مجموعه Mim1/Mim2 می‌تواند جایگزین آن شود. نتایج همچنین نشان می‌دهد که هیچ پروتئین دیگری در این مجموعه انتقال دهنده در غشاء خارجی میتوکندری دخالت ندارد.

راپاپورت نتیجه گرفت: «Mim و pATOM36 محصولاتی از سیر تکاملی همگرا هستند. آن‌ها پس از اینکه اجداد قارچ‌ها و تریپانوزوم‌ها به خطوط تکاملی متفاوتی تقسیم شدند، به وجود آمدند.»

اکنون مسیر برای مطالعات مقایسه‌ای آینده باز است تا ساختار‌های پایه‌ای مشترک و عملکرد‌های دو مجموعه پروتئینی را آشکار کنند. ساختارهایی که از ریشه‌های متفاوتی آمده‌اند اما به غایت مشابهی رسیده‌اند. چالش اساسی در ادامه این تحقیقات، این است که بتوانیم مجموعه پروتئینی را شناسایی کنیم که این عملکرد را در موجودات بزرگتر  و بخصوص  در انسان ها داشته باشد.

✳️ مترجم: آزاده داودی

لینک خبر

  • تنوع ژنتیکی در حفاظت از بیماری

    نقش تنوع ژنتیکی در حفاظت از بیماری

    تنوع ژنتیکی ممکن است مقاومت در برابر بیماری را در افراد یک جمعیت افزایش دهد. در حیوانات و …
  • داروی تروما

    داروهای کاهش‌دهنده پاسخ ایمنی در تروما

    محتویات میتوکندریایی سلول که در زمان تروما به محیط خارج سلولی تخلیه می‌شوند، پتانسیل ایجاد…
  • اهدای میتوکندری

    IVF سه نفره

    اهدای میتوکندری، که اصطلاحاً IVF سه نفره نامیده می شود، یک روش پیشگام است که بطور بالقوه م…
بارگذاری نوشته های مرتبط بیشتر
مطالب بیشتر از این نویسنده عاطفه سادات محسن زاده
بارگذاری بیشتر در پروتئومیکس

دیدگاهتان را بنویسید

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد. بخش‌های موردنیاز علامت‌گذاری شده‌اند *

بررسی کنید

نقش تنوع ژنتیکی در حفاظت از بیماری

تنوع ژنتیکی ممکن است مقاومت در برابر بیماری را در افراد یک جمعیت افزایش دهد. در حیوانات و …