واکنشهای کاتالیزی گروههای آنزیمی باکتریایی درون محفظهای بسیار کوچک

محققان دریافتند که آنزیمی باکتریایی موسوم به سینتاز پروپیونیل-CoA یا PCS برای نگهداری جداگانه تمام مواد شیمیاییاش در یک محل از یک محفظه کوچک استفاده میکند. این ساختار، کوچکترین محفظه برای واکنش زیستی است که تاکنون شناخته شده است. آنزیمهای کاتالیزگر واکنشهای چندگانه از یک واکنشگر به یک محصول، اغلب برای تولید حدواسطها از یک موقعیت فعال به موقعیتی دیگر به شیوهای تکامل یافتهاند.
توبیاس جی. ارب (Tobias J. Erb) -پژوهشگر مؤسسه میکروبشناسی خاکی مکس پلانک- و همکارانش به هنگام بررسیهای ساختار کریستالی آنزیم سینتاز پروپیونیل-CoA از اریتروباکتر (Erythrobacter sp. NAP1) محفظهای یافتند. این آنزیم واکنش تبدیل ۳-هیدروکسی پروپیونات به پروپیونیل-CoA را به عنوان بخشی از مسیر تثبیت کربندیاکسید میکروبی تسریع و کاتالیز میکند.
این آنزیم، پروتئینی ۴۰۰ کیلودالتونی و به صورت دیمری از واحدهای یکسان است که هریک از آنها شامل سه ناحیه کاتالیزوری متصل به یکدیگر هستند. ناحیه اول لیگاز است که مولکول زیستی کوآنزیم آ (coenzyme A) را به ۳-هیدروکسی پروپیونات متصل میکند. در ادامه ناحیه دهیدراتاز آب را حذف و حدواسط سمی آکریلیل-CoA تشکیل میشود. در نهایت، ناحیه ردوکتاز حدواسط را به محصول نهایی تبدیل میکند.
به گفته ارب: “اتصال سه آنزیم به یکدیگر کار آسانی نیست. آنها به شیوهای به هم متصل شدهاند که تشکیل یک محفظه میدهند. با محفظه واکنش مرکزی، PCS متفاوت از دیگر آنزیمهای شناخته شده اتصالی است و در آن موقعیتهای فعال مجزا معمولاً توسط تونلهای نانومقیاس به هم متصل میشوند.”
محفظههای دیگری مانند پوستههای پروتئینی موسوم به محفظههای میکرو و نانو در سلولهای باکتریها و آرکیها برای انجام واکنشهای بیولوژیکی یافت شدهاند. اما این محفظه آنزیمی ۳۳ نانومترمکعبی، به طور قابل توجهی کوچکتر از میکرو محفظههای باکتریایی و نانو محفظههای شناخته شده است.
محققان دریافتند که PCS جهت رهایی سوبستراها و محصولات در داخل و خارج از محفظه واکنش دستخوش تغییرات همزمانی مؤثری قرار میگیرد. لذا این سه ناحیه با یکدیگر به شیوه هماهنگی کار میکنند. به سبب این نوع هماهنگیها، این آنزیم قادر به جدایی مسیر واکنش حدواسط سمی است.
به گفته چریل کرفلد (Cheryl Kerfeld) -متخصص میکرو محفظههای باکتریایی و تثبیت کربن در آزمایشگاه ملی لارنس برکلی و دانشگاه ایالتی میشیگان-، این ساختار جدید الهامبخش بیولوژیک مصنوعی در جهت طراحی سیستمهای بیولوژیکی شامل واکنشهای همزمان خواهد بود.
ارب امیدوار است نمونههای بیشتری آنزیم با واکنشی مشابه بیابد. او کاملاً مطمئن است که طبیعت آنزیمهای اتصالیافته مشابه دیگری ساخته است. و سؤال اساسی اینجاست که در کجا باید آنها را جستجو کرد. وی تأکید دارد که باید به دقت به بررسی آنزیمهایی با احتمال وجود سه یا چهار ناحیه اتصالیافته پرداخت. در عین حال، تیم او در تلاش برای ادغام این آنزیم با مسیرهای تثبیت مصنوعی کربندیاکسید و کلروپلاستهای مصنوعی است.
☑ منبع خبر
☑ لینک مقاله