یکی از روش‌های نویدبخش در مطالعات کشف دارو و به طور کلی زیست‌پزشکی، بررسی ساختار پروتئین‌های حساس به نور است.
در سال 1985 محققان دریافتند که باکتری گوگرد ارغوانی Halorhodospira halophile، یک پروتئین حساس به نور آبی به نام پروتئین زرد فعال نوری (PYP) تولید می‌کند. تغییرات ساختاری در داخل پیچ خوردگی‌های پروتئین PYP به عنوان سیگنال‌هایی عمل می‌کنند که به باکتری‌ها جهت پاسخ به تحریک یاری می‌رسانند. این تغییرات در بسیاری از پروتئین‌های مشابه محافظت شده است و برای عملکرد پروتئین‌هایی مانند پیگمنت رودوپسین که مسئول دید در نور کم در چشم انسان است، ضروری می‌باشد.
تغییرات ساختاری PYP بعد از قرار گرفتن در معرض اشعه نور آبی در مقیاس میلی‌ثانیه اتفاق می‌افتند و باعث تشکیل تعداد زیادی ساختارهای حد واسط می‌شوند. محققان بیش از سه دهه از تکنیک‌هایی مانند طیف‌سنجی و سنجش مبتنی بر سنکروترون برای تشخیص هر یک از این حد واسط ها استفاده کرده‌اند. این حدواسط‌ها از آنجا ارزشمندند که توانایی کشف آن ها یک مرحله مهم در توسعه دارو است، زیرا روش‌های مشابهی می‌تواند برای مطالعه واکنش‌هایی با اهمیت زیست‌پزشکی اتخاذ شود. برای مثال می‌توان دریافت که یک آنزیم مرتبط با سرطان چگونه یک واکنش خاص را کاتالیز می‌کند.
پروتئین PYP در مقایسه با بسیاری از پروتئین‌ها کوچک بوده و تولید آن در مقادیر بالا آسان است. در نتیجه برای مطالعات تجربی ساختار پروتئین، مناسب است. قبلاً محققان ساختار این پروتئین را تعیین کرده‌اند. این مطالعات، الگوهای پراش اشعه X برای آشکارسازی حد واسط‌های واکنش که تنها در 100 پیکوثانیه به وجود آمده‌اند را ارائه دادند. اما مشاهده آنها در زمان‌های اولیه واکنش، یک چالش فنی بود.
گفتنی است واکنش‌های مشابه که برای بینایی انسان ضروری هستند هم در زمان برخود نور به رودوپسین رنگدانه شبکیه چشم رخ می‌دهد، بنابراین الهام گرفتن از آنچه که برای PYP اتفاق می‌افتد، می تواند به درک مکانیسم رودوپسین کمک کند.
ترجمه: محمد رضازاده
