فرآیند تجزیه یا تغییر پروتئین ها در داخل سلول ubiquitiniation نام دارد. این فرآیند دریوکاریوت ها شامل سه مرحله و تحت تاثیر سه آنزیم با نام های اختصاری E1,E2,E3 می باشد که در نهایت منجر به اتصال مولکول ubiquitin به یکی از ریشه های لیزین، سیستئین، سرین، ترئونین و یا گروه آمینی پروتئینِ هدف می شود.
پاتوژن باکتریایی Legionella pneumophila، عامل بیماری لژیونر، از فرآیند ubiquitination برای غیرفعال کردن پروتئین های داخل شبکه اندوپلاسمی میزبان به نفع همانند سازی باکتری استفاده می کند.
محققان دریافته اند که هر کدام از پروتئین های باکتریایی دخیل در این فرآیند، “به تنهایی” نیز قادر به انجام ubiquitination هستند.
دانشمندان مشاهده کردند وجود موتیف mART برای عملکرد این پروتئین ها ضروری است.
به طوری که با وجود این موتیف، پروتئین ها می توانند بدون نیاز به آنزیم های E1 و E2، با جایگزینی NAD به جای ATP، فرآیند ubiquitination را انجام دهند.
وجود این موتیف درخانواده ای از پروتئین های پستانداران هم یافت شده است.
تحقیقات درحال بررسی این سوال است که آیا این خانواده نیز توانایی ubiquitination را دارند و آیا این عمل مستقل از آنزیم های E1 و E2 است؟
در صورت یافتن آنزیم هایی با عملکرد مشابه در انسان، با مهندسی این آنزیم ها قادر خواهیم بود اهداف دلخواه پروتئینی را در سلول ها تغییر بدهیم.
این امر به نوبه ی خود می تواند منجر به ایجاد راهی دقیق برای هدف قراردادن و درمان بیماری های مختلف باشد.
نویسنده: نجمه سید کتولی
